Époxyde hydrolase

Époxyde hydrolase microsomale
Données clés
N° EC EC 3.3.2.9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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Époxyde hydrolase soluble
Description de cette image, également commentée ci-après
Époxyde hydrolase soluble de Mycobacterium tuberculosis (PDB 2E3J[1])
Données clés
N° EC EC 3.3.2.10
N° CAS 9048-63-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
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Une époxyde hydrolase, ou époxyde hydratase, est une hydrolase qui catalyse une réaction telle que :

  • Époxyde hydrolase microsomale (EC 3.3.2.9) : oxyde de cis-stilbène + H2O   {\displaystyle \rightleftharpoons }   (+)-(1R,2R)-1,2-diphényléthane-1,2-diol ;
  • Époxyde hydrolase soluble (EC 3.3.2.10) : un époxyde + H2O   {\displaystyle \rightleftharpoons }   un glycol.

Ces enzymes, abondantes dans le réticulum endoplasmique, interviennent dans la détoxication dans le cadre du métabolisme des médicaments. Elle convertissent les époxydes en trans-dihydrodiols, qui peuvent être conjugués et excrétés de l'organisme. Les époxydes proviennent de la dégradation de composés aromatiques. Un déficit en ces enzymes chez des patients recevant un traitement anti-épileptique tel que la phénytoïne est susceptible de provoquer un syndrome d'hypersensibilité médicamenteuse.

Les époxydes sont des métabolites importants produits par le cytochrome P450 à partir de liaisons carbone-carbone insaturé, et sont également mutagène.

Notes et références

  1. (en) Bichitra K. Biswal, Christophe Morisseau, Grace Garen, Maia M. Cherney, Craig Garen, Chunying Niu, Bruce D. Hammock et Michael N.G. James, « The Molecular Structure of Epoxide Hydrolase B from Mycobacterium tuberculosis and Its Complex with a Urea-Based Inhibitor », Journal of Molecular Biology, vol. 381, no 4,‎ , p. 897-912 (PMID 18585390, PMCID 2866126, DOI 10.1016/j.jmb.2008.06.030, lire en ligne)
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