Rodopsin

Rodopsin (opsin 2, štap pigment) (retinitis pigmentosa 4, autosomno dominantan)
Senzorni rodopsin II (duginih boja) smešten u lipidnom dvosloju (glave crveno i repovi plavo) sa transducinom ispod njega. Gtα je obojen crveno, Gtβ plavo, i Gtγ žuto. GDP molekul je vezan u Gtα-podjedinici i kovalento vezani retinal (crno ) je u rodopsinu. N-terminus rodopsina je crven i C-terminus je plav. Pretpostavljeno ankerisanje transducina za membranu je prikazano u crnoj boji.
Dostupne strukture
1eds​, 1edx​, 1f88​, 1gzm​, 1hzx​, 1jfp​, 1l9h​, 1ln6​, 1u19​, 2g87​, 2hpy​, 2i35​, 2i36​, 2i37
Identifikatori
Simboli RHO; MGC138309; MGC138311; OPN2; RP4
Vanjski ID OMIM: 180380 MGI: 97914 HomoloGene: 68068 GeneCards: RHO Gene
Ontologija gena
Molekularna funkcija rodopsinu-slična receptorska aktivnost
receptorska aktivnost
Celularna komponenta fotoreceptorski spoljašnji segment
membrana plazme
integralno sa membranom plazme
Biološki proces signalni put G-protein spregnutog receptora
vizuelna percepcija
fototransdukcija, vidljiva svetlost
rodopsin posredovana signalizacija
protein-hromofor veza
respons na stimulus
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta Čovek Miš
Entrez 6010 212541
Ensembl ENSG00000163914 ENSMUSG00000030324
UniProt P08100 Q8K0D8
RefSeq (mRNA) NM_000539 NM_145383
RefSeq (protein) NP_000530 NP_663358
Lokacija (UCSC) Chr 3:
130.73 - 130.74 Mb
Chr 6:
115.9 - 115.9 Mb
PubMed pretraga [1] [2]

Rodopsin, mrežnjačin purpur, je pigment retine koji je odgovoran za formiranje fotoreceptorskih ćelija, i za prve događaje u percepciji svetlosti. Rodopsini pripadaju familiji G-protein spregnutih receptora i ekstremno su senzitivni na svetlost, što omogućava vid u slabo-osvetljenoj sredini.[1] Exposed to light, the pigment immediately photobleaches, and it takes about 30 minutes[2] to regenerate fully in humans.

Struktura

Rodopsin se sastoji od proteinskog dela opsina i reverzibilno kovalentno vezanog kofaktor, retinala. Opsin, svežanj sedam transmembranskih heliksa međusobno povezanih proteinskim petljama, vezuje retinal (fotoreaktivni hromofor), koji je lociran u centralnoj šupljini na lizinskom ostatku sedmog heliksa. Retinal zauzima horizontalan položaj u odnosu na membranu. Svaki spoljašnji segment diska sadrži hiljade vizuelnih molekula pigmenta. Oko polovine opsina je unutar lipidnog dvosloja. Retinal nastaje u retini iz Vitamina A, dijetarnog beta-karotena. Izomerizacija 11-cis-retinala u sve-trans-retinal pod uticajem svetlosti indukuje konformacionu promenu (beljenje) u opsina, koja se nastavlja sa metarodopsinom II, koji aktivira vezani G protein transducin, i započinje kaskadu sekundarnih glasnika.[2][3][4]

Rodopsin štapića najsnažnije apsorbuje zeleno-plavu svetlost, i zato izgleda crvenkasto-ljubičasto. On se naziva "vizuelno ljubičasto". Rodopsin je odgovoran za monohromatski vid u tami.[2]

Goveđi rodopsin

Nekoliko blisko srodnih opsina postoji. Oni se razlikuju u nekoliko aminokiselina, i konsekventno u talasnoj dužini svetlosti koju najjače apsorbuju. Kod čoveka postoje četiri različita opsina pored rodopsina. Fotopsini se nalazi u različitim tipovima koničnih ćelija retine, i oni su baza raspoznavanja boja. Oni imaju maksimume apsorpcije za žuto-zeleno (fotopsin I), zeleno (fotopsin II), i plavo-ljubičasto (fotopsin III) svetlo. Preostali opsin (melanopsin) se nalazi u fotosenzitivnim ganglionskim ćelijama, i apsorbuje najjače plavu svetlost.

Struktura rodopsina je detaljno proučena putem rendgenske strukturne analize kristala rodopsina. Fotoizomerizaciona dinamika je bila istražena putem FTIR spektroskopije i UV/Vis spektroskopije. Prvi fotoprodukt, fotorodopsin, se formira u toku 200 femtosekundi nakon iradijacije, čemu sledi u toku nekoliko pikosekundi drugi, batorodopsin, sa deformisanim sve-trans vezama. Taj intermedijar može da bude zarobljen i studiran na kriogenim temperaturama. Više modela (npr. mehanizam pedala bicikla, hula-tvist mehanizam) pokušava da objasni kako retinalna grupa može da promeni svoju konformaciju bez sudaranja sa okružujućim rodopsin proteinskim džepom.[5][6][7]

Nedavni nalazi indiciraju da rodopsin funkcionače kao monomer, a ne kao dimer, mada je to dugo vremena bila ustaljena paradigma za G-spregnute proteinske receptore.[8]

Reference

  1. ^ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). „Rhodopsin structure and function”. Ур.: Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр. 1—32. ISBN 978-1-55938-659-3. 
  2. ^ а б в Stuart JA, Brige RR (1996). „Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin”. Ур.: Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр. 33—140. ISBN 978-1-55938-659-3. 
  3. ^ Hofmann KP, Heck M (1996). „Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane”. Ур.: Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр. 141—198. ISBN 978-1-55938-659-3. 
  4. ^ Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (1. 3. 2010). „Webvision: Photoreceptors”. University of Utah. Архивирано из оригинала 16. 08. 2000. г. 
  5. ^ Nakamichi H, Okada T (2006). „Crystallographic analysis of primary visual photochemistry”. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4270—3. PMID 16586416. doi:10.1002/anie.200600595. 
  6. ^ Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (2006). „Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin”. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4274—7. PMID 16729349. doi:10.1002/anie.200600585. 
  7. ^ Weingart O (2007). „The twisted C11-C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot”. J. Am. Chem. Soc. 129 (35): 10618—9. PMID 17691730. doi:10.1021/ja071793t. 
  8. ^ „Monomeric G-Protein-Coupled Receptor as a Functional Unit - Biochemistry (ACS Publications)”. doi:10.1021/bi050720o. 

Literatura

  • Hofmann KP, Heck M (1996). Lee AG, ур. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр. 141—198. 
  • Stuart JA, Brige RR (1996). Lee AG, ур. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр. 33—140. 
  • Litmann BJ, Mitchell DC (1996). Lee AG, ур. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр. 1—32. 
  • Humphries P, Kenna P, Farrar GJ (1992). „On the molecular genetics of retinitis pigmentosa.”. Science. 256 (5058): 804—8. PMID 1589761. doi:10.1126/science.1589761. 
  • Edwards SC (1995). „Involvement of cGMP and calcium in the photoresponse in vertebrate photoreceptor cells.”. The Journal of the Florida Medical Association. 82 (7): 485—8. PMID 7673885. 
  • al-Maghtheh M; Gregory C; Inglehearn C; et al. (1993). „Rhodopsin mutations in autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Hum. Mutat. 2 (4): 249—55. PMID 8401533. doi:10.1002/humu.1380020403. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Garriga P, Manyosa J (2002). „The eye photoreceptor protein rhodopsin. Structural implications for retinal disease.”. FEBS Lett. 528 (1-3): 17—22. PMID 12297272. doi:10.1016/S0014-5793(02)03241-6. 
  • Mendes HF, van der Spuy J, Chapple JP, Cheetham ME (2005). „Mechanisms of cell death in rhodopsin retinitis pigmentosa: implications for therapy.”. Trends in molecular medicine. 11 (4): 177—85. PMID 15823756. doi:10.1016/j.molmed.2005.02.007. 
  • Inglehearn CF; Keen TJ; Bashir R; et al. (1993). „A completed screen for mutations of the rhodopsin gene in a panel of patients with autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Hum. Mol. Genet. 1 (1): 41—5. PMID 1301135. doi:10.1093/hmg/1.1.41. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Farrar GJ; Findlay JB; Kumar-Singh R; et al. (1993). „Autosomal dominant retinitis pigmentosa: a novel mutation in the rhodopsin gene in the original 3q linked family.”. Hum. Mol. Genet. 1 (9): 769—71. PMID 1302614. doi:10.1093/hmg/1.9.769. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Robinson PR, Cohen GB, Zhukovsky EA, Oprian DD (1992). „Constitutively active mutants of rhodopsin.”. Neuron. 9 (4): 719—25. PMID 1356370. doi:10.1016/0896-6273(92)90034-B. 
  • Fujiki K; Hotta Y; Hayakawa M; et al. (1992). „Point mutations of rhodopsin gene found in Japanese families with autosomal dominant retinitis pigmentosa (ADRP).”. Jpn. J. Hum. Genet. 37 (2): 125—32. PMID 1391967. doi:10.1007/BF01899733. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Olsson JE; Gordon JW; Pawlyk BS; et al. (1992). „Transgenic mice with a rhodopsin mutation (Pro23His): a mouse model of autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Neuron. 9 (5): 815—30. PMID 1418997. doi:10.1016/0896-6273(92)90236-7. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Andréasson S, Ehinger B, Abrahamson M, Fex G (1993). „A six-generation family with autosomal dominant retinitis pigmentosa and a rhodopsin gene mutation (arginine-135-leucine).”. Ophthalmic paediatrics and genetics. 13 (3): 145—53. PMID 1484692. doi:10.3109/13816819209046483. 
  • Inglehearn CF; Lester DH; Bashir R; et al. (1992). „Recombination between rhodopsin and locus D3S47 (C17) in rhodopsin retinitis pigmentosa families.”. Am. J. Hum. Genet. 50 (3): 590—7. PMC 1684283 Слободан приступ. PMID 1539595. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Fishman GA, Stone EM, Gilbert LD, Sheffield VC (1992). „Ocular findings associated with a rhodopsin gene codon 106 mutation. Glycine-to-arginine change in autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Arch. Ophthalmol. 110 (5): 646—53. PMID 1580841. 
  • Keen TJ; Inglehearn CF; Lester DH; et al. (1992). „Autosomal dominant retinitis pigmentosa: four new mutations in rhodopsin, one of them in the retinal attachment site.”. Genomics. 11 (1): 199—205. PMID 1765377. doi:10.1016/0888-7543(91)90119-Y. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Dryja TP; Hahn LB; Cowley GS; et al. (1991). „Mutation spectrum of the rhodopsin gene among patients with autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (20): 9370—4. PMC 52716 Слободан приступ. PMID 1833777. doi:10.1073/pnas.88.20.9370. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Gal A; Artlich A; Ludwig M; et al. (1992). „Pro-347-Arg mutation of the rhodopsin gene in autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Genomics. 11 (2): 468—70. PMID 1840561. doi:10.1016/0888-7543(91)90159-C. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Sung CH; Davenport CM; Hennessey JC; et al. (1991). „Rhodopsin mutations in autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (15): 6481—5. PMC 52109 Слободан приступ. PMID 1862076. doi:10.1073/pnas.88.15.6481. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Jacobson SG, Kemp CM, Sung CH, Nathans J (1991). „Retinal function and rhodopsin levels in autosomal dominant retinitis pigmentosa with rhodopsin mutations.”. Am. J. Ophthalmol. 112 (3): 256—71. PMID 1882937. 
  • Sheffield VC; Fishman GA; Beck JS; et al. (1991). „Identification of novel rhodopsin mutations associated with retinitis pigmentosa by GC-clamped denaturing gradient gel electrophoresis.”. Am. J. Hum. Genet. 49 (4): 699—706. PMC 1683182 Слободан приступ. PMID 1897520. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (1. 3. 2010). „Webvision Home Page: The organization of the retina and visual system”. University of Utah. 

Spoljašnje veze

Rodopsin на Викимедијиној остави.
  • п
  • р
  • у
PDB Galerija
  • 1eds​: Rešenje strukture petlje 1 goveđeg rodopsina (rodopsin ostaci 92-123)
    1eds: Rešenje strukture petlje 1 goveđeg rodopsina (rodopsin ostaci 92-123)
  • 1edx​: Rešenje strukture amino terminusa goveđeg rodopsina (ostaci 1-40)
    1edx: Rešenje strukture amino terminusa goveđeg rodopsina (ostaci 1-40)
  • 1f88​: Kristalna struktura goveđeg rodopsina
    1f88: Kristalna struktura goveđeg rodopsina
  • 1gzm​: Kristalna struktura goveđeg rodopsina u trigonalnoj kristalnoh formi
    1gzm: Kristalna struktura goveđeg rodopsina u trigonalnoj kristalnoh formi
  • 1hzx​: Kristalna struktura goveđeg rodopsina
    1hzx: Kristalna struktura goveđeg rodopsina
  • 1jfp​: Kristalna struktura goveđeg rodopsina (prilagođenog tami)
    1jfp: Kristalna struktura goveđeg rodopsina (prilagođenog tami)
  • 1l9h​: Kristalna struktura goveđeg rodopsina na 2.2 Angstroma rezolucijs
    1l9h: Kristalna struktura goveđeg rodopsina na 2.2 Angstroma rezolucijs
  • 1ln6​: Kristalna struktura goveđeg rodopsina (Metarodopsin II)
    1ln6: Kristalna struktura goveđeg rodopsina (Metarodopsin II)
  • 1u19​: Kristalna struktura goveđeg rodopsina na 2.2 Angstroma rezolucijs
    1u19: Kristalna struktura goveđeg rodopsina na 2.2 Angstroma rezolucijs
  • 2g87​: Crystallographic model of bathorhodopsin
    2g87: Crystallographic model of bathorhodopsin
  • 2hpy​: Crystallographic model of lumirhodopsin
    2hpy: Crystallographic model of lumirhodopsin
  • 2i35​: Kristalna struktura romboidne kristalne forme osnovnog-stanja rodopsina
    2i35: Kristalna struktura romboidne kristalne forme osnovnog-stanja rodopsina
  • 2i36​: Kristalna struktura trigonalne kristalne forme osnovnog-stanja rodopsina
    2i36: Kristalna struktura trigonalne kristalne forme osnovnog-stanja rodopsina
  • 2i37​: Kristalna struktura fotoaktiviranog rodopsina
    2i37: Kristalna struktura fotoaktiviranog rodopsina
  • п
  • р
  • у
Klasa A: Rodopsinu slični
Neurotransmiter
Adrenergički
α1 (A, B, D) • α2 (A, B, C) • β1 • β2 • β3
Purinski
Adenozinski (A1, A2A, A2B, A3) • P2Y (1, 2, 4, 5, 6, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14)
Serotoninski
(svi osim 5-HT3) 5-HT1 (A, B, D, E, F) • 5-HT2 (A, B, C) • 5-HT (4, 5A, 6, 7)
Drugi
Acetilholin (M1, M2, M3, M4, M5) • Dopamin (D1, D2, D3, D4, D5) • Histamin (H1, H2, H3, H4) • Melatonin (1A, 1B, 1C) • TAAR (1, 2, 3, 5, 6, 8, 9)
Metaboliti i
signalni molekuli
Eikozanoidni
CysLT (1, 2) • LTB4 (1, 2) • FPRL1 • OXE • Prostaglandin (DP (1, 2), EP (1, 2, 3, 4), FP) • Prostaciklin • Tromboksan
Drugi
Žučna kiselina • Kanabinoidni (CB1, CB2, GPR (18, 55, 119)) • EBI2 • Estrogen • Slobodna masna kiselina (1, 2, 3, 4) • Laktat • Lizofosfatidna kiselina (1, 2, 3, 4, 5, 6) • Lizofosfolipid (1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8) • Niacin (1, 2) • Oksoglutarat • PAF • Sfingozin-1-fosfat (1, 2, 3, 4, 5) • Sukcinat
Peptid
Neuropeptidni
B/W (1, 2) • FF (1, 2) • S • Y (1, 2, 4, 5) • Neuromedin (B, U (1, 2)) • Neurotenzin (1, 2)
Drugi
Anafilatoksin (C3a, C5a) • Angiotenzin (1, 2) • Apelin • Bombezin (BRS3, GRPR, NMBR) • Bradikinin (B1, B2) • Hemokin • Holecistokinin (A, B) • Endotelin (A, B) • Formil peptid (1, 2, 3) • FSH • Galanin (1, 2, 3) • GHB receptor • Gonadotropin-oslobađajući hormon (1, 2) • Grelin • Kispeptin • Luteinizirajući hormon/horiogonadotropin • MAS (1, 1L, D, E, F, G, X1, X2, X3, X4) • Melanokortin (1, 2, 3, 4, 5) • MCHR (1, 2) • Motilin • Opioidni (δ, κ, μ, Nociceptin & ζ, ali ne σ) • Oreksin (1, 2) • Oksitocin • Prokineticin (1, 2) • Prolaktin-oslobađajući peptid • Relaksin (1, 2, 3, 4) • Somatostatin (1, 2, 3, 4, 5) • Tahikinin (1, 2, 3) • Tirotropin • Tirotropin-oslobađajući hormon • Urotenzin-II • Vazopresin (1A, 1B, 2)
Razno
Orfan
GPR (1, 3, 4, 6, 12, 15, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 25, 26, 27, 31, 32, 33, 34, 35, 37, 39, 42, 44, 45, 50, 52, 55, 61, 62, 63, 65, 68, 75, 77, 78, 81, 82, 83, 84, 85, 87, 88, 92, 101, 103, 109A, 109B, 119, 120, 132, 135, 137B, 139, 141, 142, 146, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 160, 161, 162, 171, 173, 174, 176, 177, 182, 183)
Drugi
Adrenomedulin • Mirisni • Opsin (3, 4, 5, 1LW, 1MW, 1SW, RGR, RRH) • Proteazom-aktivirani (1, 2, 3, 4) • SREB (1, 2, 3)
Klasa B: Sekretinu slični
Orfan
GPR (56, 64, 97, 98, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 123, 124, 125, 126, 128, 133, 143, 144, 155, 157)
Drugi
Klasa C: Metabotropni
glutamat / feromon
Ukus
TAS1R (1, 2, 3) • TAS2R (1, 3, 4, 5, 8, 9, 10, 12, 13, 14, 16, 19, 20, 30, 31, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 45, 46, 50)
Drugi
Kalcijum-detektujući receptor • GABA B (1, 2) • Glutamatni receptor (Metabotropni glutamat (1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8)) • GPRC6A • GPR (156, 158, 179) • RAIG (1, 2, 3, 4) • VNR (1, 2, 3, 5)
Klasa F:
Frizzled / Zaglađeni
Uvojiti
Frizzled (1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10)
Zaglađeni


Нормативна контрола Уреди на Википодацима
Државне
  • Немачка
  • Израел
  • Сједињене Државе
Остале
  • Енциклопедија Британика