ROCK1

ROCK1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1S1C, 2ESM, 2ETK, 2ETR, 2V55, 3D9V, 3NCZ, 3NDM, 3O0Z, 3TV7, 3TWJ, 3V8S, 4L2W, 4W7P, 4YVC, 4YVE, 5BML

Ідентифікатори
Символи ROCK1, P160ROCK, ROCK-I, Rho associated coiled-coil containing protein kinase 1
Зовнішні ІД OMIM: 601702 MGI: 107927 HomoloGene: 55899 GeneCards: ROCK1
Реагує на сполуку
fasudil, Y-27632, ripasudil, SAR407899, verosudil[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

transferase activity
protein kinase activity
nucleotide binding
зв'язування з іоном металу
kinase activity
protein serine/threonine kinase activity
GO:0001948, GO:0016582 protein binding
ATP binding
tau protein binding
tau-protein kinase activity
Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity

Клітинна компонента

цитоплазма
гіалоплазма
комплекс Ґольджі
cell projection
мембрана
ruffle
Golgi membrane
клітинна мембрана
bleb
Центріоль
цитоскелет
lamellipodium
extracellular region
secretory granule lumen
cytoplasmic stress granule
amyloid-beta complex

Біологічний процес

GO:1904089 negative regulation of neuron apoptotic process
leukocyte cell-cell adhesion
smooth muscle contraction
myoblast migration
GO:0007243 intracellular signal transduction
regulation of actin cytoskeleton organization
фосфорилювання
ephrin receptor signaling pathway
bleb assembly
negative regulation of protein binding
regulation of actin filament-based process
regulation of stress fiber assembly
regulation of cell motility
protein phosphorylation
negative regulation of bicellular tight junction assembly
vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway
regulation of cell adhesion
Rho protein signal transduction
membrane to membrane docking
leukocyte tethering or rolling
regulation of focal adhesion assembly
negative regulation of angiogenesis
regulation of keratinocyte differentiation
positive regulation of focal adhesion assembly
negative regulation of myosin-light-chain-phosphatase activity
I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling
regulation of establishment of cell polarity
GO:0033109 cortical actin cytoskeleton organization
apical constriction
regulation of establishment of endothelial barrier
actin cytoskeleton organization
leukocyte migration
GO:0072468 сигнальна трансдукція
regulation of cytoskeleton organization
GO:0097285 апоптоз
neutrophil degranulation
execution phase of apoptosis
protein localization to plasma membrane
G protein-coupled receptor signaling pathway
aortic valve morphogenesis
regulation of autophagy
positive regulation of autophagy
positive regulation of cardiac muscle hypertrophy
GO:1901313 positive regulation of gene expression
GO:0035404 peptidyl-serine phosphorylation
neuron projection development
positive regulation of MAPK cascade
regulation of neuron differentiation
negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis
negative regulation of biomineral tissue development
response to transforming growth factor beta
regulation of angiotensin-activated signaling pathway
neuron projection arborization
positive regulation of amyloid-beta clearance
regulation of synaptic vesicle endocytosis
regulation of amyloid-beta formation
negative regulation of amyloid-beta formation
negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process
positive regulation of connective tissue replacement
response to angiotensin
mRNA destabilization
дія на кровоносні судини
mitotic cytokinesis
peptidyl-threonine phosphorylation
actomyosin structure organization
embryonic morphogenesis
regulation of cell junction assembly

Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
6093
19877
Ensembl
ENSG00000067900
ENSMUSG00000024290
UniProt
Q13464
P70335
RefSeq (мРНК)
NM_005406
NM_009071
RefSeq (білок)
NP_005397
NP_033097
Локус (UCSC) Хр. 18: 20.95 – 21.11 Mb Хр. 18: 10.06 – 10.18 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

ROCK1 (англ. Rho associated coiled-coil containing protein kinase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 18-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 354 амінокислот, а молекулярна маса — 158 175[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MSTGDSFETRFEKMDNLLRDPKSEVNSDCLLDGLDALVYDLDFPALRKNK
NIDNFLSRYKDTINKIRDLRMKAEDYEVVKVIGRGAFGEVQLVRHKSTRK
VYAMKLLSKFEMIKRSDSAFFWEERDIMAFANSPWVVQLFYAFQDDRYLY
MVMEYMPGGDLVNLMSNYDVPEKWARFYTAEVVLALDAIHSMGFIHRDVK
PDNMLLDKSGHLKLADFGTCMKMNKEGMVRCDTAVGTPDYISPEVLKSQG
GDGYYGRECDWWSVGVFLYEMLVGDTPFYADSLVGTYSKIMNHKNSLTFP
DDNDISKEAKNLICAFLTDREVRLGRNGVEEIKRHLFFKNDQWAWETLRD
TVAPVVPDLSSDIDTSNFDDLEEDKGEEETFPIPKAFVGNQLPFVGFTYY
SNRRYLSSANPNDNRTSSNADKSLQESLQKTIYKLEEQLHNEMQLKDEME
QKCRTSNIKLDKIMKELDEEGNQRRNLESTVSQIEKEKMLLQHRINEYQR
KAEQENEKRRNVENEVSTLKDQLEDLKKVSQNSQLANEKLSQLQKQLEEA
NDLLRTESDTAVRLRKSHTEMSKSISQLESLNRELQERNRILENSKSQTD
KDYYQLQAILEAERRDRGHDSEMIGDLQARITSLQEEVKHLKHNLEKVEG
ERKEAQDMLNHSEKEKNNLEIDLNYKLKSLQQRLEQEVNEHKVTKARLTD
KHQSIEEAKSVAMCEMEKKLKEEREAREKAENRVVQIEKQCSMLDVDLKQ
SQQKLEHLTGNKERMEDEVKNLTLQLEQESNKRLLLQNELKTQAFEADNL
KGLEKQMKQEINTLLEAKRLLEFELAQLTKQYRGNEGQMRELQDQLEAEQ
YFSTLYKTQVKELKEEIEEKNRENLKKIQELQNEKETLATQLDLAETKAE
SEQLARGLLEEQYFELTQESKKAASRNRQEITDKDHTVSRLEEANSMLTK
DIEILRRENEELTEKMKKAEEEYKLEKEEEISNLKAAFEKNINTERTLKT
QAVNKLAEIMNRKDFKIDRKKANTQDLRKKEKENRKLQLELNQEREKFNQ
MVVKHQKELNDMQAQLVEECAHRNELQMQLASKESDIEQLRAKLLDLSDS
TSVASFPSADETDGNLPESRIEGWLSVPNRGNIKRYGWKKQYVVVSSKKI
LFYNDEQDKEQSNPSMVLDIDKLFHVRPVTQGDVYRAETEEIPKIFQILY
ANEGECRKDVEMEPVQQAEKTNFQNHKGHEFIPTLYHFPANCDACAKPLW
HVFKPPPALECRRCHVKCHRDHLDKKEDLICPCKVSYDVTSARDMLLLAC
SQDEQKKWVTHLVKKIPKNPPSGFVRASPRTLSTRSTANQSFRKVVKNTS
GKTS

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку, іоном магнію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках, апараті гольджі.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Sumi T., Matsumoto K., Nakamura T. (2001). Specific activation of LIM kinase 2 via phosphorylation of threonine 505 by ROCK, a Rho-dependent protein kinase. J. Biol. Chem. 276: 670—676. PMID 11018042 DOI:10.1074/jbc.M007074200
  • Riento K., Guasch R.M., Garg R., Jin B., Ridley A.J. (2003). RhoE binds to ROCK I and inhibits downstream signaling. Mol. Cell. Biol. 23: 4219—4229. PMID 12773565 DOI:10.1128/MCB.23.12.4219-4229.2003
  • Riento K., Ridley A.J. (2003). Rocks: multifunctional kinases in cell behaviour. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 4: 446—456. PMID 12778124 DOI:10.1038/nrm1128
  • Shao J., Welch W.J., Diprospero N.A., Diamond M.I. (2008). Phosphorylation of profilin by ROCK1 regulates polyglutamine aggregation. Mol. Cell. Biol. 28: 5196—5208. PMID 18573880 DOI:10.1128/MCB.00079-08
  • Lock F.E., Hotchin N.A. (2009). Distinct roles for ROCK1 and ROCK2 in the regulation of keratinocyte differentiation. PLoS ONE. 4: E8190—E8190. PMID 19997641 DOI:10.1371/journal.pone.0008190

Примітки

  1. Сполуки, які фізично взаємодіють з ROCK1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10251 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
  5. UniProt, Q13464 (англ.) . Архів оригіналу за 3 жовтня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

  • Хромосома 18
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії.
Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій.