USP8

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1WHB, 2A9U, 2GFO, 2GWF, 3N3K

Ідентифікатори

Символи

USP8, HumORF8, SPG59, UBPY, ubiquitin specific peptidase 8, PITA4

Зовнішні ІД

OMIM: 603158 MGI: 1934029 HomoloGene: 3782 GeneCards: USP8

Онтологія гена
Молекулярна функція	• cysteine-type peptidase activity • SH3 domain binding • thiol-dependent deubiquitinase • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • cysteine-type endopeptidase activity • hydrolase activity • cadherin binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • ендосома • мембрана • клітинна мембрана • extrinsic component of endosome membrane • midbody • endosome membrane • extrinsic component of plasma membrane • клітинне ядро • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення • dendritic spine • early endosome • гіалоплазма • glutamatergic synapse
Біологічний процес	• protein K48-linked deubiquitination • ubiquitin-dependent protein catabolic process • mitotic cytokinesis • endosome organization • протеоліз • protein K63-linked deubiquitination • клітинний цикл • проліферація • protein deubiquitination • cellular response to dexamethasone stimulus • cellular response to nerve growth factor stimulus • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway • Ras protein signal transduction • regulation of protein stability • regulation of protein localization • regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


9101


84092

Ensembl


ENSG00000138592


ENSMUSG00000027363

UniProt


P40818


Q80U87

RefSeq (мРНК)


NM_001128610 NM_001128611 NM_001283049 NM_005154


NM_001252580 NM_019729

RefSeq (білок)


NP_001122082 NP_001269978 NP_005145


NP_001239509 NP_062703

Локус (UCSC)

Хр. 15: 50.42 – 50.51 Mb

Хр. 2: 126.55 – 126.6 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

USP8 (англ. Ubiquitin specific peptidase 8) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 118 амінокислот, а молекулярна маса — 127 523^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPAVASVPKE	LYLSSSLKDL	NKKTEVKPEK	ISTKSYVHSA	LKIFKTAEEC
RLDRDEERAY	VLYMKYVTVY	NLIKKRPDFK	QQQDYFHSIL	GPGNIKKAVE
EAERLSESLK	LRYEEAEVRK	KLEEKDRQEE	AQRLQQKRQE	TGREDGGTLA
KGSLENVLDS	KDKTQKSNGE	KNEKCETKEK	GAITAKELYT	MMTDKNISLI
IMDARRMQDY	QDSCILHSLS	VPEEAISPGV	TASWIEAHLP	DDSKDTWKKR
GNVEYVVLLD	WFSSAKDLQI	GTTLRSLKDA	LFKWESKTVL	RNEPLVLEGG
YENWLLCYPQ	YTTNAKVTPP	PRRQNEEVSI	SLDFTYPSLE	ESIPSKPAAQ
TPPASIEVDE	NIELISGQNE	RMGPLNISTP	VEPVAASKSD	VSPIIQPVPS
IKNVPQIDRT	KKPAVKLPEE	HRIKSESTNH	EQQSPQSGKV	IPDRSTKPVV
FSPTLMLTDE	EKARIHAETA	LLMEKNKQEK	ELRERQQEEQ	KEKLRKEEQE
QKAKKKQEAE	ENEITEKQQK	AKEEMEKKES	EQAKKEDKET	SAKRGKEITG
VKRQSKSEHE	TSDAKKSVED	RGKRCPTPEI	QKKSTGDVPH	TSVTGDSGSG
KPFKIKGQPE	SGILRTGTFR	EDTDDTERNK	AQREPLTRAR	SEEMGRIVPG
LPSGWAKFLD	PITGTFRYYH	SPTNTVHMYP	PEMAPSSAPP	STPPTHKAKP
QIPAERDREP	SKLKRSYSSP	DITQAIQEEE	KRKPTVTPTV	NRENKPTCYP
KAEISRLSAS	QIRNLNPVFG	GSGPALTGLR	NLGNTCYMNS	ILQCLCNAPH
LADYFNRNCY	QDDINRSNLL	GHKGEVAEEF	GIIMKALWTG	QYRYISPKDF
KITIGKINDQ	FAGYSQQDSQ	ELLLFLMDGL	HEDLNKADNR	KRYKEENNDH
LDDFKAAEHA	WQKHKQLNES	IIVALFQGQF	KSTVQCLTCH	KKSRTFEAFM
YLSLPLASTS	KCTLQDCLRL	FSKEEKLTDN	NRFYCSHCRA	RRDSLKKIEI
WKLPPVLLVH	LKRFSYDGRW	KQKLQTSVDF	PLENLDLSQY	VIGPKNNLKK
YNLFSVSNHY	GGLDGGHYTA	YCKNAARQRW	FKFDDHEVSD	ISVSSVKSSA
AYILFYTSLG	PRVTDVAT

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинний цикл, убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендосомах.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Row P.E., Prior I.A., McCullough J., Clague M.J., Urbe S. (2006). The ubiquitin isopeptidase UBPY regulates endosomal ubiquitin dynamics and is essential for receptor down-regulation. J. Biol. Chem. 281: 12618—12624. PMID 16520378 DOI:10.1074/jbc.M512615200
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Pohl C., Jentsch S. (2008). Final stages of cytokinesis and midbody ring formation are controlled by BRUCE. Cell. 132: 832—845. PMID 18329369 DOI:10.1016/j.cell.2008.01.012
Waters S., Marchbank K., Solomon E., Whitehouse C., Gautel M. (2009). Interactions with LC3 and polyubiquitin chains link nbr1 to autophagic protein turnover. FEBS Lett. 583: 1846—1852. PMID 19427866 DOI:10.1016/j.febslet.2009.04.049

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12631 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, P40818 (англ.) . Архів оригіналу за 28 січня 2018. Процитовано 11 вересня 2017.